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SPR分子互作的實(shí)驗(yàn)方法

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　　蛋白質(zhì)相互作用在細(xì)胞內(nèi)外的各種生物過(guò)程中起著至關(guān)重要的作用，如信號(hào)傳導(dǎo)、代謝調(diào)控和免疫反應(yīng)等。研究這些相互作用對(duì)于理解生命科學(xué)的基本機(jī)制以及開(kāi)發(fā)新藥具有重要意義。SPR分子互作儀由于其高靈敏度、無(wú)需標(biāo)記和實(shí)時(shí)監(jiān)測(cè)等優(yōu)點(diǎn)，成為研究蛋白質(zhì)相互作用的工具之一。　　SPR技術(shù)基于光學(xué)原理，通過(guò)檢測(cè)金屬表面等離子體共振條件的變化來(lái)監(jiān)測(cè)分子相互作用。當(dāng)一束偏振光照射到薄金膜（通常是金或銀）上時(shí)，在特定角度會(huì)產(chǎn)生表面等離子共振，此時(shí)金膜表面的電子云與入射光發(fā)生共振，導(dǎo)致反射光強(qiáng)度急劇下降。　　如果在金膜表面固定了某種分子，當(dāng)另一種分子在流動(dòng)相中通過(guò)并與其結(jié)合時(shí)，會(huì)引起局部折射率的變化，從而改變共振條件，通過(guò)檢測(cè)共振角的變化即可實(shí)時(shí)監(jiān)測(cè)分子的相互作用過(guò)程。　　實(shí)驗(yàn)方法　　SPR實(shí)驗(yàn)一般包括以下幾個(gè)步驟：　　1.表面準(zhǔn)備：在金膜表面固定待研究的蛋白質(zhì)（稱為配體），常用的固定方法包括共價(jià)結(jié)合、生物素-親和素結(jié)合和疏水吸附等。　　2.樣品注入：將含有待測(cè)分子的溶液（稱為分析物）注入流動(dòng)池，通過(guò)流體系統(tǒng)使其與固定在表面的配體接觸。　　3.數(shù)據(jù)采集：實(shí)時(shí)記錄共振角的變化，生成代表分子相互作用的響應(yīng)曲線（sensorgram）。　　4.數(shù)據(jù)分析：通過(guò)分析響應(yīng)曲線，計(jì)算出結(jié)合動(dòng)力學(xué)參數(shù)（如結(jié)合速率常數(shù)k_on、解離速率常數(shù)k_off）和親和力常數(shù)（K_D）。　　SPR分子互作如有需要?dú)g迎訪問(wèn)以下網(wǎng)址與我們?nèi)〉寐?lián)系　　http://www.aichrom.cn/Products-38134934.html 　　https://www.chem17.com/st576261/product_38134934.html

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